Иммунология/Одностраничная версия: различия между версиями

Содержимое удалено Содержимое добавлено
м клеткок=>клеток | кодируюший =>кодирующий
Строка 1401:
L-цепи входит 1 С-домен (СL), Н-цепей — 3 или 4 С-домена (CH1, CH2 и т. д.). С-домены определяют эффекторные функции иммуноглобулинов, не связанные с распознаванием антигена, а предназначенные для взаимодействия с рецепторами клеток, активации комплемента и т. д., что необходимо для реализации эффекторных функций антител.<br />
Протеазы расщепляют молекулы иммуноглобулинов на фрагменты, при этом под воздействием разных протеаз можно получить различные продукты . Так, папаин расщепляет молекулы иммуноглобулинов на 2 типа фрагментов— Fab (Fragment antigen binding) и Fc (''Fragment cristallizable''). Из молекулы выщепляется два Fab-фрагмента и один Fc-фрагмент. Как следует из названия, Fab-фрагмент сохраняет способность связывать антиген, поскольку содержит активный центр антител (V-домены обеих цепей, CL- и CH1-домены). Fc-фрагмент включает остальные СH-домены, скрепленные дисульфидными связями. Название Fc-фрагмента определило обозначение рецепторов, распознающих «хвостовую» часть антител — Fc-рецепторы. Другой протеолитический фермент — [[w:пепсин|пепсин]] — расщепляет молекулу ближе к С-концу Н-цепей, чем папаин, — «ниже» дисульфидных связей, скрепляющих Н-цепи. В результате при действии пепсина образуется двухвалентный антигенсвязывающий F(ab’)2-фрагмент и укороченный Fc’-фрагмент.<br />
[[Файл:Mono-und-PolymereAntibody shapes int.svg|200px150px|right|thumb|Изотипы иммунолглобулинов: 1 — мономерные IgD, IgE и IgG; 2 — димер IgA; 3 — пентамер IgM]]
Выделяют два типа L-цепей — κ и λ, различающиеся строением CL-домена. Строение СН-доменов обусловливает разделение Н-цепей и молекул иммуноглобулинов на изотипы, или классы, первоначально идентифицированные серологически (то есть с помощью сывороточных антител к различным изотипам). Выделяют 5 основных изотипов Н-цепей — μ, γ, α, δ и ε. Каждая молекула иммуноглобулина может содержать Н-цепи только одного изотипа. В зависимости от структуры Н-цепей выделяют 5 классов молекул иммуноглобулинов — '''IgM''', '''IgG''', '''IgA''', '''IgD''' и '''IgE''' (латинские буквы в названии иммуноглоублинов соответствуют греческим в обозначении изотипов Н-цепей). Иммуноглобулины классов IgG и IgA разделяют на подклассы (субтипы), также в зависимости от особенностей Н-цепей. У человека выделяют 4 подкласса IgG — '''IgG1''', '''IgG2''', '''IgG3''', '''IgG4'''(у мышей — IgG1, IgG2a, IgG2b, IgG3) и 2 подкласса IgA — '''IgA1''' и '''IgA2'''. Н-цепи этих подклассов иммуноглобулинов обозначают соответствующими греческими буквами с цифрой (γ1, γ2, γ3, γ4, α1, α2). Иммуноглобулины всех классов могут принадлежать к К- и L-типам в зависимости от присутствия в их составе L-цепей κ- или λ-типов соответственно. У человека соотношение K- и L-типов составляет 3:2.
{| class="wikitable" width="75%"